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Dal punto di vista biologico, un peptide di collagene è essenzialmente un vettore altamente efficiente per il trasporto di specifici aminoacidi.
Quando si assumono queste brevi catene peptidiche, esse non vengono semplicemente scomposte interamente in singoli aminoacidi nell’intestino. Grazie alla loro struttura unica (ricca di idrossiprolina, prolina e glicina), molti di questi dipeptidi e tripeptidi attraversano la barriera intestinale rimanendo intatti. Una volta nel flusso sanguigno, agiscono come molecole di segnalazione per stimolare i fibroblasti del nostro organismo a produrre nuovo collagene.
A integrazione di quanto affermato da Allen, dal punto di vista della garanzia della qualità, la definizione di un peptide dipende dalle sue dimensioni, che misuriamo in dalton (Da).
La gelatina comune (collagene parzialmente scomposto) ha un peso molecolare compreso tra circa 50.000 e 100.000 Dalton. I veri peptidi di collagene idrolizzato di alta qualità sono solitamente sottoposti a rigorosi controlli per garantire un peso molecolare compreso tra 2.000 e 5.000 dalton. Quando riceviamo un lotto di materia prima, analizzarne il peso molecolare ci permette di verificare che si tratti effettivamente di peptidi e non semplicemente di costosa gelatina.
Ottima domanda di fondo. In natura, il collagene è una proteina massiccia a tripla elica strettamente avvolta, presente nel tessuto connettivo animale: la chiamiamo “collagene nativo” ed è completamente indigeribile.
Per ottenere un peptide di collagene, sottoponiamo il collagene nativo a un processo chiamato idrolisi enzimatica. Si utilizzano specifici enzimi di grado alimentare per frammentare quelle lunghe e rigide catene proteiche in minuscole catene di aminoacidi estremamente corte. Questi piccoli frammenti sono i “peptidi”. Essendo così piccoli, sono altamente idrosolubili e bioattivi.