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Lucas hat vollkommen Recht, und genau diese mangelnde Kohäsion ist für uns im Labor der größte Unterschied.
Wenn Sie versuchen, normales Kollagen oder Gelatine in ein kaltes Getränk zu mischen, erhalten Sie eine klumpige, gelartige Masse. Kollagenpeptide sind hingegen vollständig wasserlöslich. Sie lösen sich sofort in kaltem Wasser, heißem Kaffee oder sauren Säften auf und hinterlassen keinerlei Rückstände. Wenn Sie ein trinkfertiges (RTD) Getränk oder ein Pulver zum Einrühren entwickeln, sind Peptide die einzige Option, die für Sie in Frage kommt.
1. Man beginnt mit natürlichem Kollagen (rohe Häute, Knochen, Schuppen).
2. Man setzt Gelatine Hitze und Wasser aus (teilweise Hydrolyse), um Gelatine zu gewinnen. Gelatine eignet sich hervorragend zur Herstellung von Gummibärchen oder Kapseln, da sie beim Abkühlen ein dickflüssiges Gel bildet.
3. Man behandelt diese Gelatine mit bestimmten Enzymen (vollständige Hydrolyse) und erhält schließlich Kollagenpeptide. Peptide gelieren niemals, egal wie kalt die Flüssigkeit wird.
Der grundlegende Unterschied liegt in der Größe und der Struktur.
Normales natives Kollagen ist ein riesiges, zähes Dreifachhelix-Molekül mit einem Molekulargewicht von etwa 300.000 Dalton. Da es so groß ist, kann Ihr Körper es nicht effektiv aufnehmen.
Kollagenpeptide (auch als hydrolysiertes Kollagen bekannt) werden durch einen als enzymatische Hydrolyse bezeichneten Prozess aufgespalten. Dabei wird die massive Dreifachhelix in winzige, kurze Aminosäureketten mit einem Molekulargewicht zwischen 2.000 und 5.000 Dalton zerlegt. Aufgrund dieses extrem niedrigen Molekulargewichts weisen Peptide eine nahezu perfekte Bioverfügbarkeit auf und können leicht in den Blutkreislauf gelangen.